運用熒光猝滅光譜、傅里葉紅外光譜（FTIR）等光譜手段研究了模擬人體生理條件下兒茶素與牛血清白蛋白（bovine serumal bumin,BSA）的相互作用,求出了兒茶素與BSA結(jié)合的結(jié)合常數(shù)、結(jié)合位置、結(jié)合類型等參數(shù),并研究了共存離子對兒茶素與BSA的結(jié)合常數(shù)的影響。實驗結(jié)果表明：兒茶素與BSA形成復(fù)合物從而猝滅BSA的內(nèi)源熒光,且其熒光猝滅機理符合靜態(tài)機制。296,303,310K下兒茶素與BSA結(jié)合的結(jié)合常數(shù)分別為：2.368,2.249,2.152×10^6L·mol^-1。熱力學(xué)數(shù)據(jù)表明兒茶素與BSA主要靠疏水作用力和靜電作用力結(jié)合,探針實驗表明兒茶素與BSA在結(jié)合位點SiteI發(fā)生結(jié)合。Fster偶極一偶極非輻射能量轉(zhuǎn)移機理確定了兒茶素在BSA中與第214位色氨酸殘基之間的距離r=1.93nm。FTIR光譜顯示,兒茶素誘導(dǎo)BSA的二級結(jié)構(gòu)發(fā)生了變化。
完成機構(gòu)：廣西師范大學(xué)藥用資源化學(xué)與藥物分子工程教育部重點實驗室,廣西桂林541004
